Sự Biến Tính Của Protein

     

Trong technology thực phẩm, bài toán nghiên cứu cấu tạo và những tính chất hóa học và thứ lý của protein trong hoa màu là rất bắt buộc thiết đối với toàn bộ mọi tín đồ nói phổ biến và các bạn học sinh sinh viên vẫn theo học nhóm ngành này nói riêng.Bạn vẫn xem: biến hóa tính protein bằng nhiệt độ

Cấu trúc của protein

Khái niệm về protein

Protein là đa số đại phân tử được cấu trúc theo lý lẽ đa phân mà các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch lâu năm nhờ những liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này rất có thể xoắn cuộn hoặc vội theo nhiều cách để tạo thành các bậc kết cấu không gian khác biệt của protein.

Bạn đang xem: Sự biến tính của protein


*

Cấu trúc của protein

Cấu trúc của protein

Axit amin – Đơn phân tạo cho protein

Protein là 1 trong những hợp chất đại phân tử được sinh sản thành từ tương đối nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi bố thành phần: một là nhóm amin (-NH2), nhị là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là những nguyên tử Cacbon trung trung ương đính với một nguyên tử Hydro cùng nhóm chuyển đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát chỉ ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các các loại protein khác biệt trong khung người sống.

Các bậc cấu trúc của protein

Người ta minh bạch biệt ra 4 bậc cấu tạo của Protein:

Cấu trúc bậc một: những axit amin nối với nhau bởi links peptit hình thành cần chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của axit amin trước tiên và ở đầu cuối là đội cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu tạo bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit amin bên trên chuỗi polypeptide. Kết cấu bậc một của protein có vai trò rất đặc trưng vì trình tự các axit amin bên trên chuổi polypeptide vẫn thể hiện liên hệ giữa các phần vào chuỗi polypeptide, trường đoản cú đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và bởi vì đó quyết định tính chất tương tự như vai trò của protein. Sự xô lệch trong trình tự chuẩn bị xếp của các axit amin hoàn toàn có thể dẫn mang lại sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc hai: là sự việc sắp xếp hồ hết đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ngơi nghỉ dạng thẳng nhưng mà ở xoắn lại chế tạo nên cấu trúc xoắn và kết cấu nếp gấp , được thắt chặt và cố định bởi các liên kết hydro một trong những axit amin gần nhau. Các protein gai như keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) với nhiều xoắn , trong khi các protein cầu có không ít nếp vội vàng hơn.

Cấu trúc bậc ba: các xoắn với phiến nếp gấp hoàn toàn có thể cuôn lại cùng nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc thù cho từng các loại protein. Cấu tạo không gian này còn có vai trò quyết định đối với hoạt tính và tác dụng của protein. Cấu tạo này lại đặc biệt quan trọng phụ ở trong vào nhóm –R trong những mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm –R của cysteine có tác dụng tạo ước disunfur (-S-S), team –R của proline cản trở việc hình thành xoắn, trường đoản cú đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm vội hay, hay hầu hết nhóm –R ưa nước thì nằm phía kế bên phân tử, còn các nhóm né nước thì chuôi vào bên phía trong phân tử…Các liên kết yếu hơn hẳn như liên kết hydro hay năng lượng điện hóa trị bao gồm ở giữa các nhóm –R gồm điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc bốn: khi protein có khá nhiều chuỗi polypeptide phối phù hợp với nhau thì tạo nên nên cấu tạo bậc tứ của protein. Những chuỗi polypeptide links với nhau nhờ các liên kết yếu ớt như links hydro.

Tính chất Lý – Hóa của protein


*

Tính chất hóa lý của protein

Tính chất hóa lý của protein gồm những: tính tan trong dung môi, tính hydrat hóa, tính điện ly, kết tủa, đổi mới tính, tạo nhũ, tạo bọt bong bóng v.v… có không ít tính chất không giống nhau của protein, hãy cùng mày mò những tính chất này phía tiếp sau đây nhé.

Tính tan của protein

Các một số loại protein khác nhau có khả năng hòa tan tiện lợi trong một vài loại dung môi tuyệt nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ dàng tan vào nước, globulin dễ dàng tan trong muối hạt loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ chảy trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v…

Tính hydrat hóa của protein

Phần phệ thực phẩm là hồ hết hệ rắn hydrat hóa. Những đặc tính hóa lý, lưu đổi thay của protein và những thành phần khác của thực phẩm dựa vào không chỉ riêng vào sự có mặt của nước nhưng mà còn dựa vào vào hoạt tính của nước. Ko kể ra, những chế phẩm protein concentrate với isolate dạng khô trước khi sử dụng cần được hydrat hóa. Vì đó, các tính chất hydrat hóa với tái hydrat hóa của protein lương thực có ý nghĩa thực tiễn lớn lớn.

Hydrat hóa protein sống trạng thái khô có thể được phân phân thành các gian đoạn tiếp tục như sau:


*

Quá trình hydrat hóa một protein nghỉ ngơi dạng khô

Hấp thụ nước (còn điện thoại tư vấn là cố định và thắt chặt nước), trương nở, thấm ướt, kỹ năng giữ nước, tính dính, dẻo tương quan đến 4 quá trình đầu; khả năng phân tán, độ nhớt, độ quánh của protein tương quan đến quy trình 5. Trạng thái sau cùng của protein – rã hoặc ko tan (một phần giỏi hoàn toàn) – có tương quan đến các tính chất chức năng quan trọng như tính tung hoặc tính tan tức thì (giai đoạn 5 xẩy ra nhanh). Tính chế tạo ra gel tương quan đến sự chế tác thành khối ko tan hydrat hóa tốt, nhưng những phản ứng protein – protein nhập vai trò chính. Cuối cùng, những tính chất bề mặt như nhũ tương hóa và chế tạo bọt cũng cần phải protein có khả năng hydrat hóa cùng phân tán cao hơn những đặc tính khác.

Trong quá trình hydrat hóa, protein ảnh hưởng với nước qua những nối peptide hoặc những gốc R sống mạch bên nhớ links hydro.

Các yếu tố môi trường tác động đến đặc điểm hydrat hóa

Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự xuất hiện của những thành phần khác là đều yếu tố tác động đến các phản ứng protein – protein cùng protein – nước. Các tính chất tác dụng được khẳng định trong điều kiện cân bằng của các lực này.

Lượng nước dung nạp tổng số tăng khi tăng độ đậm đặc protein. PH thay đổi dẫn đến biến đổi mức độ ion hóa với sự tích điện trên mặt phẳng các phân tử protein, làm biến hóa lực hút cùng đẩy giữa các phân tử này và kĩ năng liên kết cùng với nước. Tại điểm đẳng điện pI, phản nghịch ứng protein – protein là rất đại, các phân tử protein link với nhau, co hẹp và tài năng hydrat hóa và trương nở là cực tiểu.

Nói chung kĩ năng giữ nước của protein sút khi ánh nắng mặt trời tăng vày làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập đúng theo ( ) khi đun nóng làm giảm mặt phẳng phân tử protein và các nhóm phân cực có chức năng cố định nước. Tuy nhiên, so với một số ngoại lệ, khi làm cho nóng trong nước protein có kết cấu chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của những phân tử có thể làm lộ ra trên mặt phẳng các liên kết peptide và mạch nước ngoài phân cực nhưng mà trước đó bị đậy dấu, hiệu quả là có tác dụng tăng khả năng cố định nước.

Bản chất và nồng độ những ion gây tác động đến lực ion trong môi trường thiên nhiên và sự phân bổ điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh hưởng đến kỹ năng hydrat hóa. Bạn ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản ứng (liên kết) giữa nước, muối bột và các nhóm nước ngoài của acid amin. Lúc nồng độ muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein hoàn toàn có thể tăng do sự đính thêm những io giúp mở rộng mạng lưới protein. Mặc dù nhiên, lúc nồng độ muối cao, những phản ứng muối bột – nước trở yêu cầu trội hơn, có tác dụng giảm links protein – nước và protein bị “sấy khô”.

Sự hấp thụ và giữ nước của protein có tác động đến đặc thù và kết cấu của rất nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…

Khả năng hóa tan của protein

Thực phẩm ở trạng thái lỏng cùng giàu protein đòi hỏi protein phải có độ hài hòa cao. Độ phối hợp cao là 1 chỉ số rất quan trọng đặc biệt đối với protein được áp dụng trong vật uống. Xung quanh ra, fan ta còn muốn protein có thể tan được ở mọi giá trị pH không giống nhau và bền với nhiệt độ độ.

Độ hòa hợp của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất tác dụng đầu tiên được đo đạc ở những giai đoạn bào chế và chuyển hóa protein. Bạn ta thường thực hiện chỉ số “Nitơ hòa tan” (Nitrogen Solubility Index – NSI) để xác minh đạc tính này. Hiểu rằng độ phối hợp của protein rất bổ ích cho các quá trình technology như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein tương tự như định phía sử dụng các loại protein.Protein của lactoserum hòa tan giỏi ở khoảng pH cùng lực ion rộng. Ngược lại, độ tổng hợp của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion (và nồng độ Ca2+), tuy vậy ít dựa vào vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein đậu nành.

Tính tung của phần nhiều protein bị tụt dốc mạnh và ko thuận nghịch trong quy trình đun nóng. Mặc dù nhiên, trong chế tao thực phẩm, đun nóng luôn luôn là cần thiết với những mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi nặng nề chịu, bóc bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng vơi (sử dụng khi trích ly và có tác dụng sạch những chế phẩm protein) cũng gây ra sự biến đổi tính cố định và làm sút độ hòa tan.

Không phải tất cả protein gồm độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các tính chất công dụng khác tốt. Gồm trường hợp kỹ năng hấp thụ nước của protein được nâng cấp khi làm thay đổi tính ở một mức độ nào đó. Đôi khi, tài năng tạo gel vẫn duy trì được sau khi biến tính cùng không hòa tan một trong những phần protein. Tương ứng với điều đó, câu hỏi tạo thành nhũ tương, hệ bong bóng và gel rất có thể liên quan lại tới các mức độ làm doạng mạch, tập hợp và không hòa tan protein khác nhau. Ngược lại, protein của lactoserum caseinate với một vài ba protein khác cần có độ hòa tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyển hóa nó thành dạng gel, hệ bong bóng hay hệ nhũ tương tốt.

Độ nhớt của dung dịch protein

Khi protein tổng hợp trong dung dịch, mỗi nhiều loại dung dịch của các protein khác biệt có độ nhớt khác nhau. Fan ta có thể lợi dụng đặc thù này nhằm xác định trọng lượng phân tử protein (độ nhớt càng tốt thì khối lượng phân tử càng cao).

ProteinNồng độ %

(trong nước)

Độ nhớt tương đối

(của nước bằng 1)

Gelatin3,04,54
Albumin trứng3,01,20
Gelatin3,014,2
Albumin trứng8,01,57
Độ nhớt của một vài loại protein

Hằng số điện môi của hỗn hợp protein

Khi thêm các dung môi cơ học trung tính như ethanol, aceton vào dung dịch protein nội địa thì độ tan của protein sút tới nấc kết tủa vì chưng giảm cường độ hydrat hóa của những nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Bởi vậy hằng số điện môi làm bức tường ngăn lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước.

Tính hóa học điện ly của protein

Ở môi trường thiên nhiên có pH pH¬i phân tử protein biểu đạt tính acid, cho ion H+, cho nên số năng lượng điện âm to hơn số điện tích dương, protein là một đa ion, tích điện âm.

Xem thêm: Bị Ù Tai Khi Đi Máy Bay - Ù Tai Khi Đi Máy Bay Do Đâu

ProteinpHiProteinpHi
Pepsin1,0Globulin sữa5,2
Albumin trứng4,6Hemoglobin6,8
Casein4,7Ribonuclease7,8
Albunmin huyết thanh4,9Tripsin10.5
Gelatin4,9Prolamin12.0

Giá trị pHi của một vài proetein

Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại cùng với nhau chính vì thế người ta lợi dụng đặc thù này để xác minh pHi của protein cũng giống như để kết tủa protein. Khía cạnh khác bởi vì sự sai không giống nhau về pHi giữa các protein khác nhau, hoàn toàn có thể điều chỉnh pH của môi trường để tách bóc riêng các protein thoát khỏi hỗn phù hợp của chúng.

Sự kết muối hạt của dung dịch protein

Muối trung tính có tác động rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu: với độ đậm đặc thấp chúng làm hòa tan những protein. Chức năng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối bột trung tính, mà phụ thuộc vào vào nồng độ những muối và số năng lượng điện của mỗi ion vào dung dịch, có nghĩa là phụ trực thuộc vào lực ion của hỗn hợp ( trong số ấy là kí hiệu của tổng, C1 là mật độ của mỗi ion, Z1 là năng lượng điện của mỗi ion). Các muối bao gồm ion hóa trị II (MgCl2, MgSO¬¬4…) làm tang đáng kể độ chảy của protein hơn các muối ion bao gồm hóa trị I (NaCl, NH4Cl, KCl…) . Lúc tăng đáng chú ý nồng độ muối bột trung tính thì độ tung của protein bắt đầu giảm van sinh sống nồng độ muối hết sức cao, protein có thể bị tủa trả toàn.

Các protein khác biệt tủa ở đa số nồng độ muối hạt trung tính khác nhau. Fan ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích (kết tủa protein bởi muối). Thí dụ dùng muối ammonium sulfate một nửa bão hòa kết tủa globulin cùng dung dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ ngày tiết thanh.

Biểu hiện tại quang học của protein

Cũng như những chất hóa học khác , protein có tác dụng hấp thụ cùng bức xạ ánh nắng dưới dạng lượng tử . Vị vậy hoàn toàn có thể đo độ mạnh hấp thụ của protein trong hỗn hợp hay có cách gọi khác là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ OD (Optical Density). Dựa trên đặc thù đó bạn ta đã phân phối ra các loại thiết bị quang phổ hấp thụ nhằm phân tích protein. Quan sát chung, protein đều có tác dụng hấp thụ tia nắng trong vùng khả loài kiến (từ 350nm-800nm) với vùng tử nước ngoài (từ 320nm xuống cho tới 180nm).

Trong vùng tia nắng khả con kiến protein kết hợp với thuốc test hấp thụ mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm (định lượng protein theo Lowry).

Đối cùng với vùng tử ngoại hỗn hợp protein có công dụng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở nhị vùng cách sóng khác nhau: 180nm-220nm cùng 250nm-300nm).

Ở cách sóng tự 180nm-220nm sẽ là vùng hấp thụ của link peptide trong protein, cực đại hấp thụ làm việc 190nm. Do link peptide có rất nhiều trong phân tử protein đề xuất độ kêt nạp khá cao, được cho phép định lượng tất cả các các loại protein với nồng độ thấp. Mặc dù vùng kêt nạp này của các liên kết peptide trong protein có thể bị dịch về phía bao gồm bước sóng dài hơn khi có một số trong những tạp hóa học lẫn trong hỗn hợp protein. Ngoài ra chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh nắng tử ngoại sinh hoạt vùng bước sóng 180nm-220nm. Chính vì vậy trong thực tiễn thường đo độ kêt nạp của hỗn hợp protein ở bước sóng 220nm-240nm.

Ở cách sóng từ bỏ 250nm-300nm là vùng hấp thụ những amino acid thơm (Phe, Tyr, Trp) bao gồm trong phân tử protein hấp thụ cực to ở 280nm. Hoàn toàn có thể sử dụng cách thức đo độ hấp thụ của hỗn hợp protein ở cách sóng 280nm để định tính cùng định lượng những protein gồm chứa những amino acid thơm. Hàm lượng những amino acid thơm trong số protein không giống nhau biến đổi khá nhiều, cho nên dung dịch của những protein khác nhau có nồng độ giống nhau hoàn toàn có thể khác nhau về độ hấp thụ ở cách sóng 280nm. Với được nhận xét bằng thông số tắt, ví dụ: hệ số tắt của albumin tiết thanh bò băng 6,7 khi cho tia nắng có bước sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch gồm nồng độ 10mg/ml; trong những lúc hệ số tắt của phòng thể IgG bằng 13,6. Bên cạnh đó có những chất khác trong hỗn hợp cũng có tác động đến độ kêt nạp protein. Vị vậy các cách thức đo độ ấp thụ làm việc vùng ánh nắng tử ngoại thường được dùng làm định lượng protein đã có tinh không bẩn hoặc để xác định protein trong số phân đoạn nhận ra khi sắc ký bóc tách các protein qua cột.

Kết tủa thuận nghịch cùng không thuận nghịch của protein

Khi protein bị kết tủa đối kháng thuần bởi dung dịch muối trung tính có nồng độ khác biệt hoặc bằng alcohol, aceton ở ánh nắng mặt trời thấp thì protein vẫn không thay đổi được mọi tính chất của nó nói cả đặc thù sinh học và rất có thể hòa tan quay trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Những yếu tố kết tủa thuận nghịch được dùng làm thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch muối bột trung tính vừa làm th-nc điện vừa thải trừ lớp vỏ hydrat hóa của protein, còn dung môi cơ học háo nước tàn phá lớp vỏ hydrate cấp tốc chóng. Trong chế tác sinh học protein nhận thấy còn lẫn các chất đã dùng để làm kết tủa, đề nghị sử dụng phương pháp thích thích hợp để loại trừ các chất này. Ví dụ hoàn toàn có thể dùng phương thức thẩm tích để loại trừ muối.

Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khoản thời gian bị kết tủa không thể phục hồi lại tâm lý ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử dụng để đào thải protein thoát khỏi dung dịch, làm ngưng phản nghịch ứng của enzyme. Giữa những yếu tố khiến kết tủa không thuận nghịch đơn giản và dễ dàng nhất là hâm nóng dung dịch protein (sẽ nói kỹ hơn trong phần đổi thay tính protein tại phần sau).

Biến tính protein

Sau khi protein bị kết tủa , nếu sa thải các yếu đuối tố khiến kết tủa mà lại protein vẫn mất khả năng tạo thành hỗn hợp keo bền như trước và mất phần nhiều tích chất ban đầu , ví dụ điển hình độ hòa hợp giảm, tính chất sinh học tập bị mất gọi là sự việc biến tính protein. Vị vậy, đối với việc bảo vệ protein, bạn ta thường nhằm dung dịch protein ở ánh sáng thấp thường xuyên là trường đoản cú .

Song ở ánh nắng mặt trời này dung dịch protein dần dần dần cũng trở thành biến tính , vươn lên là tính càng nhanh khi dung dịch protein càng loãng. Sự biến hóa tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt”: protein bị biến đổi tính làm cho một lớp mỏng trên mặt phẳng dung dịch, phần bên dưới lớp mỏng tanh là những nhóm ưa nước bên trong dung dịch, phần trên lớp mỏng dính là gần như gốc né nước của amino acid kết hợp với nhau do lực Van der Waals.

Ở dung dịch đặc những phân tử protein kết phù hợp với nhau chặt chẽ hơn vì thế làm giảm sút và tinh giảm sự biến chuyển tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon, -globulin phòng độc tố v..v…người ta triển khai làm đông khô (làm bốc hơi nước của hỗn hợp protein ngơi nghỉ áp suất và nhiệt độ thấp), bột thu được có thể bảo vệ được ngay cả ở ánh nắng mặt trời phòng thí nghiệm trong những ống hàn kín.

Khả năng tạo ra nhũ của protein

Nhiều thành phầm thực phẩm là hệ nhũ tương như sữa bò, sữa đậu nành, kem, nước cốt dừa, bơ, phomai lạnh chảy, mayonnaise, xúc xích thịt cá…và phần nhiều thành phần protein thường nhập vai trò khá nổi bật trong việc làm bền những hệ này.

Protein được hấp thụ ở bề mặt phân phân chia giữa những giọt dầu phân tán với pha nước thường xuyên có các đặc điểm vật lý với lưu vươn lên là (làm đặc, tạo nên độ nhớt, “cứng – dẻo”) có chức năng ngăn cản các giọt chất bự hợp nhất. Tùy theo pH, ion hóa những gốc R của các acid amin vào mạch polypeptide cũng tạo ra các lực đẩy tĩnh điện, đóng góp thêm phần làm bền hệ nhũ tương.

Nói chung, protein ít có tác dụng làm bền hệ nhũ tương nước/dầu. Nguyên nhân rất có thể do đa phần protein có bản chất ưa nước và do đó chúng bị dung nạp ở pha nước gần mặt phẳng phân chia.

Các đặc thù tạo bọt bong bóng của protein

Các hệ bong bóng thực phẩm gồm những bọt khí phân tán trong pha liên tục là lỏng hoặc chào bán rắn có chất hoạt động mặt phẳng hòa tan.

Có không hề ít loại thực phẩm có dạng bọt bong bóng như bánh xốp, kem, bọt của bia…Trong những trường hợp, khí tạo bọt là không khí, một số trong những khác là CO2 còn pha tiếp tục là một hỗn hợp hoặc huyền phù nước gồm chứa protein. Một trong những hệ bọt bong bóng thực phẩm là phần nhiều hệ keo phức tạp.

Ví dụ, kem là một trong hệ nhũ tương (hoặc huyền phù) của những giọt hóa học béo, một huyền phù của những tinh thể đá phân tán, một gel polysaccharide, một dung dịch con đường nồng độ cao, dung dịch protein và những bọt khí.

Khả năng thắt chặt và cố định mùi của protein

Trong chế biến thực phẩm, kể cả những chế phẩm protein có không ít trường hợp rất cần phải tẩy mùi để ngăn cản hoặc tách bóc các mùi cạnh tranh chịu. Những hợp chất như andehyde, ketone, rượu, phenol, acid béo đã bị oxi hóa… hoàn toàn có thể cho hương thơm ôi, khét, hương thơm ngái và cho vị đắng, the, cay…khi chúng links với protein và những thành phần không giống của thực phẩm. Những chất này chỉ được bóc ra khi đun nóng hoặc nhai. Một vài liên kết khôn xiết chặt chẽ, khó bóc ngay cả khi trích ly bởi hơi nước hoặc dung môi.

Xem thêm: Đất Nền Ngã Ba Mỹ Xuân Bà Rịa Vũng Tàu, Bản Đồ Xã Mỹ Xuân, Huyện Tân Thành, Tỉnh Bà Rịa

Bên cạnh vấn đề bóc tách các mùi khó khăn chịu, người ta còn sử dụng khả năng này của protein để đem lại cho thực phẩm các mùi thoải mái (ví dụ, sở hữu mùi thơm của giết mổ đến cho các protein thực vật vẫn được tạo kết cấu). Điều này thật là lý tưởng nếu các thành phần dễ bay hơi của các mùi dễ chịu hoàn toàn có thể liên kết chắc chắn với thực phẩm, không trở nên tổn thất trong quy trình chế đổi mới và bảo quản, tuy thế lại được giải phóng cấp tốc trong mồm khi áp dụng thực phẩm và không trở nên biến đổi.